El plegamiento alfa/beta hidrolasa es una de las aquitecturas más versátiles del reino de las proteínas de acuerdo a la diversidad de secuencias que la adoptan. Estudiando la carboxilesterasa “canónica” Cest-2923 de la bacteria Lactobacillus plantarum WCFS1, hemos descubierto que esta versatilidad también se extiende a su comportamiento asociativo en solución: Cest-2923 exhibe un comportamiento pleomórfico dependiente del pH, en el cual aparecen estados monoméricos, diméricos y tetraméricos. Interesantemente, estos últimos complejos tetraméricos, a pesar de resultar de la asociación de dímeros “canónicos” típicamente observados en otras carboxilesterasas de la familia de las esterasas sensibles a hormona, son novedosos o “no canónicos”.  El comportamiento asociativo observado es coherente con otros resultados cristalográficos de Cest-2923 obtenidos por consorcios de genómica estructural. Finalmente, la presencia de una molécula de sulfato o acetato (en función de la forma cristalina) en el centro activo, en las cercanías del nucleófilo Ser116, nos ha permitido identificar interacciones con el agujero del oxianión y deducir la existencia de actividad catalítica en los cristales.

Referencia:
Benavente R, Esteban-Torres M, Acebrón I, de Las Rivas B, Muñoz R, Alvarez Y, Mancheño JM. “Structure, biochemical characterization and analysis of the pleomorphism of carboxylesterase Cest-2923 from Lactobacillus plantarum WCFS1”. FEBS J. 2013 Oct 16. doi: 10.1111/febs.12569.