Este estudio identifica una LD transpeptidasa de Gluconobacter oxydans capaz de generar entrecruzamientos 1,3 en el peptidoglicano. La estructura tridimensional de la proteína se ha determinado, con características únicas.

 El peptidoglicano de la pared bacteriana está formado por cadenas glicánicas entrecruzadas por enlaces peptídicos. Dos tipos de entrecruzamiento, 4,3 y 3,3, se conocen desde hace mucho tiempo, catalizados por las PBP transpeptidasas y las LD-transpeptidasas, respectivamente. Un trabajo multidimensional liderado por Felipe Cava de la Universidad de Umeå (Suecia) en colaboración con Juan A. Hermoso del Instituto de Química Física "Blas Cabrera" ha explorado nuevos tipos de entrecruzamiento de la pared, encontrados en las Alfa- y Betaproteobacterias, añadiendo una nueva dimensión a nuestra comprensión de la arquitectura de la pared bacteriana. El estudio, publicado en la revista Nature Communications, identifica una LD-transpeptidasa de Gluconobacter oxydans, LDTGo, capaz de generar entrecruzamientos 1,3. También se han encontrado proteínas similares a la LDTGo entre las Alfa- y Betaproteocaterias, que carecen de LD-transpeptidasas 3,3. Se ha determinado una estructura a alta resolución de la LDTGo, revelando características distintivas que incluyen una región rica en prolina, que limita el acceso al sustrato, y una cavidad para acomodar tanto el glicano como la parte peptídica, siendo responsable de la especificidad del sustrato. Estas propiedades únícas destacan la diversidad de las transpeptidasas. Además, el estudio demuestra la dependencia de la formación de estos entrecruzamientos 1,3 por la disponibilidad del sustrato, proporcionado por una DD-endopeptidasa . Este descubrimiento abre uevas vías para comprender la integridad y el mantenimineto de la pared bacteriana, especialmente entre las Alfa y Betaproteobacterias.