La proteína autolisina LytA está involucrada en la virulencia de neumococo, un microorganismo patógeno causante de diversas infecciones en humanos. El dominio C-terminal de esta proteína (CLytA) consta de seis repeticiones de unión a colina (CBR) organizadas en la estructura de β-solenoide característica de los módulos de unión a colina. En el grupo de RMN del Instituto de Química-Física ‘Rocasolano’ (CSIC) se ha procedido a la caracterización estructural de un péptido de 14 aminoácidos cuya secuencia corresponde a la horquilla β de la tercera repetición CBR de CLytA. Se ha encontrado que este péptido en disolución acuosa forma una horquilla β similar a la nativa y muy estable, que une colina con baja afinidad, mientras que en presencia de micelas de detergentes (con una superficie hidrófila y un núcleo hidrófobo) forma una hélice α anfipática (es decir, con dos caras, una hidrofóbica y la otra polar) muy estable. Hasta la fecha este comportamiento estructural “camaleónico” es el único caso descrito de un péptido cuya estructura cambia de forma drástica en presencia de micelas de detergente, y evidencia la importancia de las interacciones hifrofóbicas e hidrofílicas. Estos resultados son relevantes en el campo del diseño de péptidos y biosensores, y además pueden ser de ayuda para entender las bases moleculares del peculiar mecanismo de translocación de LytA del citoplasma a la superficie bacteriana.

Referencia:
Hector Zamora-Carreras, Beatriz Maestro, Erik Strandberg, Anne S. Ulrich, Jesús M. Sanz, y M. Angeles Jiménez. “Micelle-triggered β-hairpin to α-helix transition in a 14-residue peptide derived from the pneumococcal choline-binding protein LytA”. Chemistry-Eur J. 21, 8076-8089 (2015). doi:10.1002/chem.201500447
Enlace a artículos destacados en mayo 2015 por la SBE (http://biofisica.info/zamora-carreras-jimenez-chemistry-21-8076/)