Se ha diseñado un nuevo método para relacionar propiedades dinámicas y la función de proteínas inmovilizadas en microesferas de agarosa. La movilidad de las proteínas se cuantifica en cualquier localización de la microesfera, a diferentes profundidades (0-100 µm), con resolución espacial de 500-600 nm, a partir de imágenes de anisotropía de fluorescencia de secciones ópticas de las esferas. Se propone una escala general de movilidad de proteínas, que es independiente de la configuración instrumental y de la sonda fluorescente. La movilidad de la macromolécula es muy sensible al tipo de química de inmovilización, así como a la microestructura porosa del hidrogel, condicionada por la química de inmovilización. Los resultados obtenidos pueden ayudar a conseguir catalizadores heterogéneos más estables con interés para el biodiesel y las industrias de alimentos.

Orrego AH, García C, Mancheño JM, Guisán JM, Lillo MP, López-Gallego F
"Two-Photon Fluorescence Anisotropy Imaging to Elucidate the Dynamics and the Stability of Immobilized Proteins" J Phys Chem B (2016) 120, 485-491.
DOI: 10.1021/acs.jpcb.5b12385