Científicos del IQFR y la Universidad Noruega de Ciencias de la Vida publican en la revista mBio la estructura de FtsE, una maquinaria esencial en el proceso de división bacteriana.

La división bacteriana es un proceso central que requiere de una exquisita orquestación de las maquinarias biosintéticas y líticas de la pared celular. El complejo esencial de membrana FtsEX, ampliamente conservado a través de las bacterias, juega un papel central al reclutar proteínas para el divisoma y al regular la actividad muralítica periplásmica desde el citosol. FtsEX es un miembro de la familia tipo VII de la superfamilia ABC, pero en lugar de ser un transportador, acopla la hidrólisis de ATP catalizada por FtsE para transducir mecánicamente una señal conformacional que provoca la activación de peptidoglican (PG) hidrolasas. Hasta el momento, no se disponía de información estructural para FtsE. Un equipo del IQFR-CSIC y de la Universidad Noruega de Ciencias de la Vida ha determinado la estructura de FtsE, confirmando su naturaleza ATPasa y revelando regiones con alta plasticidad estructural que son clave para la unión de FtsE a FtsX. Los resultados, publicados en el último número de la revista mBio, proporcionan evidencia de cómo la diferencia entre los estados unidos a ATP o ADP en FtsE alteraría dramáticamente la interacción de FtsEX con la PG hidrolasa PcsB en la división del patógeno Streptococcus pneumoniae.

Publicación:

Structural characterization of the essential cell division protein FtsE and its interaction with FtsX in Streptococcus pneumoniae
Alcorlo, M.; Straume, D.; Lutkenhaus, J.; Håvarstein, L.S. and Hermoso, J.A.
mBio (2020) 11(5) e01488-20 (doi:10.1128/mBio.01488-20)