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En el IQF, coincidiendo con la celebración de sus 90 años de historia, celebramos el 11deFebrero recordando y visibilizando a investigadoras pioneras y también a las que hoy en día trabajan en el centro. ¿Quieres conocerlas y saber de la investigación que desarrollan? Pincha aquí y aquí para conocerlas.

En sus 90 años de historia, la misión de nuestro instituto ha sido realizar una  investigación de excelencia en fisicoquímica fundamental y aplicada, contribuyendo a la formación de varias generaciones de  científicos del máximo nivel. La visión de nuestro instituto es ser una referencia internacional en investigación multidisciplinar enfocada a resolver los retos actuales de nuestra sociedad en ámbitos de salud, biotecnología, nuevos materiales y medioambiente.

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Suc2 octa webUna investigación del IQFR han desvelado la estructura de la invertasa de Saccharomyces, una enzima de gran valor biotecnológico que además fue el modelo clásico sobre el que se desarrollaron teorías fundamentales de la ciencia bioquímica. En la investigación han participado también científicos del IATA (CSIC).

 

La invertasa, que cataliza la hidrólisis de la sacarosa en glucosa y fructosa, es una de las enzimas más utilizadas en la industria alimentaria y en la fermentación de melazas para producir etanol. Más recientemente, ha surgido su aplicación en la síntesis de fructooligosacáridos, compuestos prebióticos que se utilizan en alimentación como aditivos (alimentos funcionales) y en la obtención de fármacos.

 

Referencia: Journal of Biological Chemistry (2013) 288, 9755- 9766 (doi:10.1074/jbc.M112.446435)
Three-dimensional structure of Saccharomyces invertase. Role of a non-catalytic domain in oligomerization and substrate specificity.http://www.jbc.org/content/288/14/9755#fn-9
MA Sainz-Polo. M Ramírez, A Lafraya, B González, J Marín-Navarro, J Polaina, J Sanz-Aparicio.

El estudio ha revelado que la invertasa de Saccharomyces presenta una sofisticada arquitectura molecular con un ensamblaje de monómeros único en su familia, responsable de su especificidad. Este ensamblaje se produce mediante interacciones similares a las que regulan la formación de b-amiloides, y está mediada por los dominios no catalíticos. Por tanto, el estudio proporciona nuevas evidencias del papel esencial de estos dominios adicionales en la regulación de la especificidad y refuerza la importancia de la modularidad en el reconocimiento proteína-carbohidrato.

Nota de prensa.

 

Streptococcus pneumoniae surface-exposed thioredoxin-like proteins that are involved in defence against oxidative stress

22 de Mayo de 2013

16 de Mayo de 2013

Figura1Una investigación del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) revela nuevos mecanismos de unión de carbohidratos a hélices cuádruples de ADN (o cuádruplex) que podrían servir en el futuro para desarrollar nuevos fármacos anticancerígenos.

 

Referencia: Irene Gómez-Pinto, Empar Vengut-Climent, Ricardo Lucas, Anna Aviñó, Ramón Eritja, Carlos González, Juan Carlos Morales. Carbohydrate–DNA Interactions at G-Quadruplexes: Folding and Stability Changes by Attaching Sugars at the 5’-End. Chem. Eur. DOI: 10.1002/chem.201203902
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/chem.201203902/full

MJSanchezLas plantas, al tener un lugar de crecimiento y desarrollo fijos, tienen que ser capaces de defenderse de condiciones ambientales adversas. En este sentido, la salinidad del suelo supone un grave y creciente problema, ya que en gran medida limita la productividad agrícola mundial. En condiciones de estrés salino, el anti-porteador de membrana Na+/H+ SOS1 de Arabidosis thaliana es esencial para mantener bajos niveles en el citosol del ión tóxico Na+, por lo que es considerado como diana biotecnológica muy interesante para la mejora de los cultivos sujetos a estrés salino. Los investigadores del IQFR Armando Albert y María José Sánchez-Barrena, en colaboración con el IEM e IRNAS (CSIC) han llevado a cabo estudios in vivo, bioquímicos y de microscopía electrónica, para entender la estructura tridimensional y funcionalidad de esta proteína, crítica para la tolerancia salina.


Referencia:
 Structural insights on the plant Salt-Overly-Sensitive 1 (SOS1) Na+/H+ antiporter
Núñez-Ramírez R, Sánchez-Barrena MJ, Villalta I, Juan F. Vega, Pardo JM, Quintero FJ,  Martínez-Salazar J, Albert A. Journal of Molecular Biology (2012) 424, 283-294  (doi:10.1016/j.jmb.2012.09.015)

FRETLos investigadores del IQFR, L. Cerdán, I. García-Moreno y A. Costela, en estrecha colaboración con el Prof. E. Enciso de la Universidad Complutense de Madrid y los investigadores de la Universidad del País Vasco J. Bañuelos y I. López Arbeloa, han demostrado, por primera vez, emisión láser cercana al IR eficiente y estable, asistida por transferencia de energía (FRET), en nanopartículas de látex dopadas con mezclas de los colorantes láser Rhodamina 6G (donador) y Nile Blue (aceptor).

Referencia: “FRET-assisted laser emission in colloidal suspensions of dye-doped latex nanoparticles,“ L. Cerdán,* E. Enciso, V. Martín, J. Bañuelos, I. Lopez Arbeloa, A. Costela and I. García-Moreno;  Nature Photonics 2012 DOI:10.1038/ NPHOTON.2012.201
http://www.nature.com/nphoton/journal/vaop/ncurrent/full/nphoton.2012.201.html
Nota de prensa del CSIC

FAFLa vida sobre la Tierra está basada en ácidos nucleicos donde el azúcar es una ribosa (ARN) o una desoxiribosa (ADN), pero estos no son los únicos polímeros posibles capaces de contener y transmitir información genética. Recientemente se ha observado que, con las polimerasas adecuadas, ácidos nucleicos basados en otros tipos de azucares (por ejemplo, arabinosas) pueden replicarse.
Entonces, ¿por qué la naturaleza usa ribosas? No lo sabemos.
Para ayudar a resolver esta pregunta, científicos del IFQR en colaboración con la Universidad McGill de Montreal y el CNIO, con financiación de un proyecto I-link del CSIC, han determinado la estructura del “ácido arabino-nucleico”, que ha resultado ser muy parecida a la de nuestro ADN. Parecida, sí, pero no idéntica. Y las diferencias pueden ser importantes porque afectan a la estabilidad de la doble hélice y de otras estructuras alternativas. Además, los arabino-oligonucleótidos y, especialmente, sus fluoro-derivados tienen aplicaciones muy prometedoras en biomedicina. La razón es que estos compuestos son resistentes a las ribonucleasas, enzimas encargadas de cortar los ácidos nucleicos, y que, en la Tierra, han evolucionado para cortar ácidos nucleicos basados en ribosa y no en arabinosa.
Referencia: The solution structure of double helical arabino nucleic acids (ANA and 2'F-ANA): effect of arabinoses in duplex-hairpin interconversion
Nerea Martin-Pintado et al., Nucleic Acids Res, 2012; doi: 10.1093/nar/gks672.

 

evolucion imanacionUna película de cobalto de dos átomos de grosor crecida en rutenio tiene una dirección de imanación perpendicular al plano de la película. Mediante microscopía electrónica de baja energía polarizada en espín se puede observar la imanación localmente y ver los cambios producidos en los dominios magnéticos producidos por agentes externos. Hemos descubierto que cuando se expone a pequeñas cantidades de hidrógeno, los dominios magnéticos se rompen en dominios más pequeños y finalmente la dirección de la imanación se orienta dentro del plano. Hemos podido explicar por medio de cálculos teóricos que el origen del efecto son cambios en la estructura electrónica de los átomos de cobalto enlazados directamente con los átomos de hidrógeno. Este efecto se podría emplear para fabricar sensores magnéticos para la detección de gases. Asimismo, las cantidades de hidrógeno a las que se expone la película son extremadamente bajas: una presión de hidrógeno un billón de veces inferior a la presión atmosférica es suficiente para producir el efecto en unos minutos. Esto, por último, indica el riesgo que la contaminación con hidrógeno, muy frecuente en sistemas experimentales de vacío, puede suponer en experimentos para determinar la dirección de imanación.
Referencia:B. Santos, S. Gallego, A. Mascaraque, K.F. McCarty, A. Quesada, A.T. N’Diaye, A.K. Schmid, and J. de la Figuera. "Hydrogen-induced reversible spin-reorientation transition and magnetic stripe domain phase in bilayer Co on Ru(0001)",  Phys. Rev. B 85 (2012) 134409, DOI: 10.1103/PhysRevB.85.134409 (arxiv 1203.3945)