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La proteína autolisina LytA está involucrada en la virulencia de neumococo, un microorganismo patógeno causante de diversas infecciones en humanos. El dominio C-terminal de esta proteína (CLytA) consta de seis repeticiones de unión a colina (CBR) organizadas en la estructura de β-solenoide característica de los módulos de unión a colina. En el grupo de RMN del Instituto de Química-Física ‘Rocasolano’ (CSIC) se ha procedido a la caracterización estructural de un péptido de 14 aminoácidos cuya secuencia corresponde a la horquilla β de la tercera repetición CBR de CLytA. Se ha encontrado que este péptido en disolución acuosa forma una horquilla β similar a la nativa y muy estable, que une colina con baja afinidad, mientras que en presencia de micelas de detergentes (con una superficie hidrófila y un núcleo hidrófobo) forma una hélice α anfipática (es decir, con dos caras, una hidrofóbica y la otra polar) muy estable. Hasta la fecha este comportamiento estructural “camaleónico” es el único caso descrito de un péptido cuya estructura cambia de forma drástica en presencia de micelas de detergente, y evidencia la importancia de las interacciones hifrofóbicas e hidrofílicas. Estos resultados son relevantes en el campo del diseño de péptidos y biosensores, y además pueden ser de ayuda para entender las bases moleculares del peculiar mecanismo de translocación de LytA del citoplasma a la superficie bacteriana.
Referencia:
Hector Zamora-Carreras, Beatriz Maestro, Erik Strandberg, Anne S. Ulrich, Jesús M. Sanz, y M. Angeles Jiménez. “Micelle-triggered β-hairpin to α-helix transition in a 14-residue peptide derived from the pneumococcal choline-binding protein LytA”. Chemistry-Eur J. 21, 8076-8089 (2015). doi:10.1002/chem.201500447
Enlace a artículos destacados en mayo 2015 por la SBE (http://biofisica.info/zamora-carreras-jimenez-chemistry-21-8076/)
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"A Strategy to Accelerate Diabetic Wound Healing"
Mayland Chang
Department of Chemistry and Biochemistry
University of Notre Dame, Indiana, USA
Martes, 30 de Junio de 2015
Hora: 12:00 Salón de Actos
Contacto: Juan A. Hermoso
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La pared celular vegetal es una estructura muy resistente y extraordinariamente compleja de polisacáridos entrecruzados. Dentro del estudio de la complicada maquinaria molecular que realiza su degradación, uno de los mayores retos es entender el mecanismo que rige en enzimas que contienen múltiples copias de dominios suplementarios. La mayor parte de estos dominios no catalíticos son Módulos de Unión a Carbohidratos (CBMs). Su disposición repetida en patrones homogéneos se ha relacionado con multivalencia, mientras que una configuración multimodular heterogénea se cree que confiere distintas especificidades de unión a sustratos. Sin embargo, los trabajos más recientes sugieren que esta definición es demasiado simple. Investigadores del IQFR han realizado estudios estructurales y funcionales de una xilanasa representativa de una serie de enzimas con una peculiar composición de dominios, que contiene un dominio N-terminal con dos CBM22 en tándem y un dominio C-terminal con dos CBM9s. Hemos encontrado nuevas características que permiten atribuir una funcionalidad diferente a cada CBM22, sugiriendo una sofisticada estrategia de unión al sustrato mediada por el tándem de CBM22 homólogos. Nuestro trabajo contribuirá a aumentar el conocimiento de los mecanismos moleculares asociados a la multimodularidad, lo que es esencial para entender y optimizar el proceso de reciclado de la biomasa, produciendo biocatalizadores más eficientes.
The Journal of Biological Chemistry (2015)
First published in May 22
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Las glicoproteínas gp120 y gp41 forman parte de la envolvente del virus VIH, causante del SIDA, e intervienen en etapas esenciales de la infección por este virus, concretamente en la fusión de las membranas del virus y de la célula huésped, y en parte de la respuesta del sistema inmunitario frente a la infección. El conocimiento de la estructura de estas moléculas es fundamental para comprender ambos mecanismos.
Investigadores del grupo de RMN del Instituto de Química-Física ‘Rocasolano’ (CSIC), en colaboración con los grupos del Dr. J. L. Nieva (Universidad del País Vasco) y del Dr. J.M.M. Caaveiro (Universidad de Tokio) han determinado las estructuras de varios péptidos de los subdominios MPER (región externa próxima a la membrana) y TM (región transmembrana) de la proteína gp41. Con ello se pone en evidencia que la estructura de la región transmembrana, desconocida hasta la actualidad, consta de dos hélices separadas por un segmento flexible. Al mismo tiempo, se demuestra que la región final de MPER y la inicial de TM forman una única hélice, contrariamente a las predicciones bioinformáticas. Estos datos estructurales permiten proponer un modelo a nivel molecular para el mecanismo de fusión de las membranas del virus y de la célula huésped. Asimismo, y lo que es más importante, explican la capacidad de unión a anticuerpos de la cubierta viral y la respuesta inmune frente a péptidos derivados de MPER. Esta información podría constituir una base firme para el desarrollo de futuras vacunas e inhibidores, y por tanto de nuevas alternativas terapéuticas frente al SIDA.
Las imágenes del virión y de la glicoproteína envolvente han sido amablemente cedidas por el Dr. S. Subramaniam.
El trabajo ha sido seleccionado como “Paper of the Week” por los editores de J. Biol. Chem.
Referencia:
B. Apellaniz, E. Rojas, S. Serrano, K. Morante, K. Tsumoto, J.M.M. Caaveiro, M.A. Jiménez, y J.L. Nieva. “The atomic structure of the HIV-1 gp41 MPER-TMD region reveals a continuously helical inter-domain connection flanked by two metastable hinge segments. Implications for MPER immunogenicity”. J. Biol. Chem. (2015). doi:10.1074/jbc.M115.644351.
Enlace a noticias del CSIC
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Reunión del Claustro Científico
Viernes 29 de mayo de 2015
10:00, salón de actos
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"Glicomica funcional: hacia la aplicación biomédica"
Ioanna Kalograiaki
Miércoles 3 de junio
12:00, salón de actos
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Conferencia: ATOMS AT PLAY AND THE CHALLENGE OF COMPUTATIONAL MATERIALS SCIENCE: FROM NANO- TO GEO-
Conferenciante: Profesor Neil L. Allan (Universidad de Bristol, Reino Unido)
Fecha: Viernes, 29 de Mayo de 2015
Hora: 12:00 horas
Lugar: Salón de Actos del IQFR (CSIC). C/Serrano, 119. Madrid
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"Current state of Fluorescence Micro-Spectroscopy Methods at the IQFR: Living cells and in vitro applications"
María Pilar Lillo
Miércoles 20 de mayo
Salón de actos, 12:00
